Оценочные средства по биохимии. Учебное пособие для студентов ветеринарных специальностей

Татьяна Лобаева, Ирина Смирнова, Нурмурад Нурмурадов

Оценочные средства по биохимии. Учебное пособие для студентов ветеринарных специальностей

Список сокращений и условных обозначений

АДФ аденозинтрифосфат

АМК аминокислота

АМФ аденозинмонофосфат

цАМФ циклический АМФ

АТФ аденозинтрифосфат

АТФаза аденозинтрифосфата

ВЖК высшая жирная кислота

ГАФ глицеральдегид-3-фосфат

ГДФ гуанозиндифосфат

ГМФ гуанозинмонофосфат

ГТФ гуанозинтрифосфат

ДАГ диацилглицеролы

ДАФ диоксиацетонфосфат

α-КГ α-кетоглутаровая кислота

КоА кофермент (коэнзим) А

КоQ кофермент (коэнзим) Q

КФ классификация ферментов

ЛП липопротеины

ЛПВП липопротеины высокой плотности

ЛПНП липопротеины низкой плотности

ЛПОНП липопротеины очень низкой плотности

МАГ моноацилглицеролы

МАО моноаминооксидаза

НАД+ никотинамидадениндинуклеотид окисленный

НАДН(Н+)  никотинамидадениндинуклеотид восстановленный

НАДФ+ никотинамидадениндинуклеотидфосфат окисленный

НАДФН(Н+)  никотинамидадениндинуклеотидфосфат восстановленный

ПВК пировиноградная кислота

ПФ пиридоксальфосфат

СДГ сукцинатдегидрогеназа

ТАГ триацилглицеролы

ТХУ трихлоруксусная кислота

УДФ уридиндифосфат

УМФ уридинмонофосфат

УТФ уридинтрифосфат

ФАД флавинадениндинуклеотид окисленный

ФАДН2 флавинадениндинуклеотид восстановленный

ФЕП фосфоенолпируват

ФМН флавинаденинмононуклеотид

Фн неорганический фосфат

ФФн неорганический пирофосфат

ФФК фосфофруктокиназа

ФЭК фотоэлектроколориметр

ХЭ холинэстераза

ЦТК цикл трикарбоновых кислот (цикл Кребса)

ЩУК щавелевоуксусная кислота

D оптическая плотность

Dоп оптическая плотность опытного образца

Dст оптическая плотность стандартного образца

Dк оптическая плотность контрольного образца

КМ константа Михаэлиса

Vmax максимальная скорость реакции

Раздел 1. Аминокислоты, простые и сложные белки, нуклеиновые кислоты, ферменты, витамины и коферменты (тестовые задания)

1. Заменимая аминокислота для человека:

1. фенилаланин

2. тирозин

3. триптофан

4. треонин

2. Гидрофобная аминокислота:

1. глутамин

2. серин

3. треонин

4. фенилаланин

3. При денатурации белка не разрушаются связи:

1. 1.дисульфидные

2. водородные

3. пептидные

4. ионные

4. Величина Rf при бумажной хроматографии будет наибольшей для амиинокислоты:

1. глицина

2. треонина

3. серина

4. валина

5. Отрицательно заряженной АМК является:

1. глутамин

2. аланин

3. глутамат

4. лизин

6. Биуретовая реакция не дает окраски с:

1. простыми белками

2. дипептидами

3. трипептидами

4. альбуминами

7. Наиболее прочные связи в молекуле белка:

1. водородные

2. дисульфидные

3. пептидные

4. ионные

8. Нуклеотидом является:

1. аденин

2. аденозингидролаза

3. цитидин

4. аденозинмонофосфат

9. В молекуле ДНК неверно:

1. А+Ц=Г+Т

2. А=Т

3. Г=Ц

4. А+Т=Г+Ц

10. Молекула гемоглобина:

1. мономер

2. димер

3. триммер

4. тетрамер

11. Незаменимая аминокислота для человека:

1. аспарагин

2. глутаминовая кислота

3. валин

4. орнитин

12. Денатурация белка может произойти при добавлении:

1. конц. азотной кислоты

2. сульфата меди

3. азотнокислого серебра

4. любого из вышеперечисленных соединений

13. Простетической группой гликопротеинов могут быть:

1. галактоза

2. глюкозамин

3. глюкуроновая кислота

4. все вышеперечисленные вещества

14. Нуклеиновые кислоты отличаются от белков тем, что:

1. это высокомолекулярные соединения

2. имеют сложную пространственную структуру

3. не содержат аминокислотных остатков

4. состоят из мономеров

15. Нуклеозидом является:

1. гуанозин

2. урацил

3. тимин

4. аденозинтрифосфат

16. Сульфгидрильную группу (тиогруппу) содержит аминокислота:

1. аспарагин

2. гистидин

3. цистеин

4. глутамин

17. Методом ионообменной хроматографии нельзя разделить одну из следующих пар аминокислот:

1. глутамат и лизин

2. глутамат и лейцин

3. лейцин и лизин

4. лейцин и валин

18. Вторичную структуру белков стабилизируют химические связи:

1. амидные

2. гидрофобные

3. водородные

4. ионные

19. Нингидриноая реакция не дает окраски с:

1. карбоновыми кислотами

2. дипептидами

3. трипептидами

4. свободными аминокислотами

20. Неокрашенный белок:

1. пепсин

2. каталаза

3. миоглобин

4. гемоглобин

21. В состав РНК не входит:

1. АМФ

2. ГМФ

3. ТМФ

4. ЦМФ

22. Серповидно-клеточная анемия связана с заменой в молекуле гемоглобина:

1. глу на вал

2. глу на асп

3. вал на лей

4. вал на цис

23. Заменимая аминокислота:

1. лейцин

2. лизин

3. фенилаланин

4. пролин

24. Гидрофобная аминокислота:

1. серин

2. треонин

3. триптофан

4. аспартат

25. Смесь белков с различной молекулярной массой нельзя разделить:

1. гель-фильтрацией

2. ионообменной хроматографией

3. диализом

4. электрофорезом

26. В образовании третичной структуры белков непосредственно не участвуют связи:

1. дисульфидные

2. гидрофильные

3. ионные

4. пептидные

27. Положительную ксантопротеиновую реакцию дает:

1. цистеин

2. метионин

3. триптофан

4. аргинин

28. Молекулярную массу белков можно определить:

1. ультрацентрифугированием

2. диализом

3. ионообменной хроматографией

4. колориметрически

29. Незаменимая аминокислота для человека:

1. изолейцин

2. аланин

3. глицин

4. цистеин

30. Гидрофильная аминокислота:

1. валин

2. фенилаланин

3. лейцин

4. лизин

31. К простым белкам нельзя отнести:

1. протамин

2. гемоглобин

3. гистоны

4. альбумины

32. Для очистки белков от низкомолекулярных примесей используют метод:

1. гель-фильтрации

2. электрофореза

3. ионообменной хроматографии